Que sont les phosphoprotéines?



Le phosphoprotéines ce sont des protéines liées par une liaison covalente à un groupe phosphate. Cette union se produit par des modifications qui se produisent après la traduction de l'ADN.

Il existe des phosphoprotéines dont la liaison aux groupes phosphate est courante, comme dans le cas de la caséine et de la valétine.

Structure 3D de la caséine, une phosphoprotéine

Cependant, il existe de nombreuses autres protéines qui, lors des processus cellulaires, sont temporairement phosphorylées par des mécanismes régulateurs et deviennent des phosphoprotéines.

Les phosphoprotéines sont généralement liées à des groupes phosphate dans des acides aminés spécifiques de leurs séquences. Les acides aminés couramment associés aux groupes phosphate sont la sérine, la thréonine, la tyrosine, l'histidine et l'acide aspartique.

Les phosphoprotéines sont impliquées dans des activités importantes du processus cellulaire. Parmi eux: la protection des structures des cellules et des organismes, la régulation des processus cellulaires, la signalisation et l'adaptation à de nouvelles conditions environnementales.

Importance des phosphoprotéines

Les processus adaptatifs dans différents organismes, en particulier les bactéries, sont étroitement liés aux phosphoprotéines.

Dans de nombreux cas, les mécanismes cellulaires permettant à une cellule de s'adapter aux conditions environnementales sont contrôlés par la génération de phosphoprotéines.

L'addition de groupes phosphate aux protéines génératrices de phosphoprotéines peut inhiber la liaison des ligands et des récepteurs. De cette manière, les phosphoprotéines jouent un rôle essentiel dans la régulation de l'activité cellulaire.

Les phosphoprotéines ont été utilisées dans l'industrie clinique en tant que biomarqueurs importants pour identifier certains types de cancer, en particulier le cancer du sein.

De plus, la caséine, une phosphoprotéine bien étudiée, est importante dans l'industrie laitière.

Processus de phosphorylation des protéines dans la régulation cellulaire

Dans les processus de régulation de l'activité cellulaire, la phosphorylation se produit principalement par l'action de 2 types de composants enzymatiques.

Certaines sont les histidine protéines kinases, connues sous le nom de HPK, et les autres régulateurs de la réponse, qui sont les protéines à réguler par phosphorylation.

Au cours de la régulation et également dans certains cas de signalisation cellulaire, il existe un transfert de groupes phosphate d'une molécule d'ATP (adénosine triphosphate) vers les résidus d'histidine des HPK.

Ce groupe phosphate passe ensuite à un résidu acide aspartique dans les régulateurs de réponse et est finalement libéré dans l'eau.

Caséine et viteline

Bien que de nombreuses protéines puissent être temporairement phosphorylées par le système régulateur des cellules, la création d'une grande quantité de phosphoprotéines, de caséine et de vitéline sont des cas spécifiques de phosphoprotéines constamment liées aux groupes phosphate.

La caséine est une protéine présente principalement dans des produits tels que le lait. Cette phosphoprotéine est connue sous le nom de protéine insoluble dans le lait.

Il existe plusieurs espèces de caséines dont les particularités et les propriétés peuvent donner des caractéristiques différentes aux produits laitiers.

La vitelina est la principale protéine du jaune des œufs. Cette protéine sépare le blanc du jaune et le protège des éventuelles ruptures.

Cette phosphoprotéine est étroitement liée aux lipoprotéines du jaune d’œuf. Ces lipoprotéines sont la lipovitelénine et la lipovitéline.

Références

  1. Retour J. F. et al. Protéines de la couche externe de la membrane vitelline des œufs de poule. Biochimica et biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
  2. Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Prévision de séquence et de structure de sites de phosphorylation de protéines eucaryotes. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
  3. Ptacek J. Mah A. S.Analyse globale de la phosphorylation des protéines chez la levure. La nature 2005; 438 (7068): 679-684
  4. Stock J. Nymphe A. Stock A. Phosphorylation des protéines et régulation des réponses adaptatives chez les bactéries. Examens de microbiologie et de biologie moléculaire. 1989; 53 (4): 450 à 490
  5. Weller M. (1979). Phosphorilation des protéines. Pion Ltd. Londres, Royaume-Uni
  6. Zittle C. Custer J. Purification et quelques propriétés de αs-Casein etκ-Casein. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.