Fonctions, structure et synthèse du peptidoglycane

Le peptidoglycane c'est le composant principal de la paroi cellulaire des procaryotes. C'est un gros polymère composé d'unités de N-acétylglucosamine et d'acide N-acétylmuramique. La composition en peptidoglycane est assez similaire dans tous les groupes de procaryotes.

Ce qui varie, c'est l'identité et la fréquence des acides aminés qui y sont ancrés, formant une chaîne tétrapeptidique. La machinerie impliquée dans la synthèse du peptidoglycane est l'une des cibles les plus courantes pour la plupart des antibiotiques.

Index

• 1 fonctions
  • 1,1 bactéries à Gram positif
  • 1,2 bactéries à Gram négatif
• 2 structure
• 3 résumé
  • 3.1 Étape 1
  • 3.2 Étape 2
  • 3.3 Étape 3
  • 3.4 Étape 4
• 4 références

Fonctions

Le peptidoglycane est le constituant fondamental de la paroi cellulaire bactérienne. Son rôle principal est de maintenir la forme de la cellule et de maintenir la stabilité osmotique typique de presque toutes les bactéries.

En fonction de la structure de ladite paroi, les procaryotes peuvent être classés en Gram positif et en Gram négatif.

Le premier groupe a des concentrations abondantes de peptidoglycane dans la composition de sa paroi cellulaire et peut donc conserver la coloration de Gram. Les caractéristiques les plus pertinentes du peptidoglycane dans les deux groupes sont décrites ci-dessous:

Bactéries Gram-positives

La paroi des bactéries à Gram positif se caractérise par une épaisseur et homogènes, constitués principalement d'acides peptidoglycane et téchoïques de grandes quantités de polymères de glycérol ou de ribitol couplé aux groupes phosphate. Dans ces groupes de ribitol ou de glycerol, des résidus d'acides aminés liés, tels que la d-alanine.

acides téchoïques peuvent être liés à la peptidoglycane lui-même (par l'intermédiaire d'une liaison covalente avec l'acide N-acétylmuramique de type) ou à la membrane plasmatique. Dans ce dernier cas, ils ne sont plus appelés acides téchoïques, mais deviennent des acides lipotéichoïques.

Les acides colorés ayant une charge négative, la charge de paroi générale des bactéries Gram positives est négative.

Bactéries à Gram négatif

Les bactéries Great Negative présentent une paroi structurellement plus complexe que les bactéries Gram positives. Ils consistent en une fine couche de peptidoglycane suivie d'une membrane externe de nature lipidique (en plus de la membrane plasmique de la cellule).

Il y a eu des acides téichoïques et plus abondant lipoprotéine de membrane de protéine Braun: une petite protéine liée de manière covalente à un peptidoglycane et incorporé dans la membrane externe par une partie hydrophobe.

Les lipopolysaccharides se trouvent dans la membrane externe. Ce sont de grandes molécules complexes formés à partir de lipides et d'hydrates de carbone, et se composent de trois parties: le lipide A, un polysaccharide de centre et un antigène O.

Structure

Le peptidoglycane est un polymère hautement réticulé et interconnecté, tout en étant élastique et poreux. Il est de taille considérable et est composé de sous-unités identiques. Le polymère a deux dérivés de sucre: la N-acétylglucosamine et l'acide N-acétylmuramique.

Ils contiennent également divers types d'acides aminés, entre ceux-D-glutamique, D-alanine et de méso-diaminopimélique. Ces acides aminés sont pas les mêmes qui composent les protéines, comme ceux-ci ont dans leur structure et leur conformation ne d- L-.

Les acides aminés sont responsables de la protection du polymère contre l'action des peptidases, des enzymes qui dégradent les protéines.

La structure est organisée comme suit: unités de N-acétylglucosamine et l'acide N-acétylmuramique sont alternés les uns des autres dans le groupe d'un groupe carboxyle de l'acide N-acétylmuramique est ancrée une chaîne d'acides aminés d- et l.

Le groupe carboxyle terminal d'un résidu de D-alanine attaché au groupe amino de l'acide diaminopimélique (DAP), mais il peut y avoir un autre pont en place.

Synthèse

la synthèse du peptidoglycane se produit dans le cytoplasme de la cellule et se compose de quatre étapes, où les motifs du polymère sont fixés à l'UDP sont transférés à un lipide ayant des fonctions de transport transportant la molécule à l'extérieur de la cellule. La polymérisation se produit ici grâce aux enzymes situées dans la région.

Peptidoglycane est un polymère qui diffère des autres structures par leur organisation en deux dimensions et nécessite ses unités composantes sont liées de manière appropriée pour obtenir cette conformation.

Étape 1

Le processus commence dans la cellule avec la conversion de la glucosomine en Nacétylmuramique, grâce à un procédé enzymatique.

Ensuite, il est activé dans une réaction chimique qui implique la réaction avec l'uridine triphosphate (UTP). Cette étape conduit à la formation de l'acide uridine diphosphate-N-acétylmuramique.

Ensuite, l'assemblage des unités d'acide uridine diphosphate-N-acétylmuramique s'effectue au moyen d'enzymes.

Étape 2

Par la suite, l'acide uridine-diphosphate-N-pentapeptide acétylmuramique est associée par une liaison pyrophosphate de bactoprénol situé dans la membrane plasmatique et la libération de l'uridine monophosphate (UMP) se produit. Bactoprenol agit comme une molécule de transport.

Survient l'addition de N-acétylglucosamine pour provoquer un disaccharide donné lieu à la peptidoglycane. Ce processus peut être légèrement modifié chez certaines bactéries.

Par exemple, dans Staphylococcus aureus l'ajout d'une pentaglycine (ou d'autres acides aminés) se produit à la position 3 de la chaîne peptidique. Cela se produit dans le but d'augmenter la longueur du passage à niveau.

Étape 3

Consécutivement, le bacteroprenol gère le transport des précurseurs à l'extérieur peptide de disaccharide N-acétylglucosamine-N-acétylmuramique, qui se lient à la chaîne polypeptidique par la présence de transglucosilasas enzymes. Ces catalyseurs à base de protéines utilisent la liaison pyrophosphate entre le disaccharide et le bactroprenol.

Étape 4

Dans une réticulation par zone de membrane de plasma à proximité (transpeptidation) entre des chaînes peptidiques se produit à travers l'aminé libre situé à la troisième position du résidu d'acide aminé de la chaîne pentaglycine N-terminal ou D-alanine et situé dans la quatrième position de l'autre chaîne polypeptidique.

La réticulation se produit grâce à la présence dans les enzymes transpeptidases, situées dans la membrane plasmique.

Au cours de la croissance de l'organisme, peptidoglycane peuvent être ouverts à certains points en utilisant le mécanisme enzymatique de la cellule et conduisant à l'insertion de nouveaux monomères.

Comme peptidoglycane est similaire à un réseau, l'ouverture à différents points ne réduit pas significativement la résistance de la structure.

Les procédés de synthèse et la dégradation de peptidoglycane se produisent constamment et certaines enzymes telles que le lysozyme (sont) déterminant la forme de la bactérie.

Lorsque les bactéries en cas de carence en éléments nutritifs, arrête la synthèse du peptidoglycane, ce qui provoque une certaine faiblesse dans la structure.

Références

1. Alcamo, I. E. (1996). Microbiologie. Wiley Publishing.
2. Murray, P. R., Rosenthal, S. K., & Pfaller, M. A. (2017). Microbiologie médicale Elsevier Health Sciences.
3. Prescott, L. M. (2002). Microbiologie. Entreprises Mc Graw-Hill
4. Struthers, J. K. et Westran, R. P. (2005). Bactériologie clinique. Masson
5. Typas, A., Banzhaf, M., van Saparoea, B. V. D. B., Verheul, J., Biboy, J. Nichols, R. J., ... et Breukink, E. (2010). Régulation de la synthèse du peptidoglycane par des protéines de la membrane externe. Cellule, 143(7), 1097-1109.